Myoglobin

Myoglobin er en muskel hemoproteína, strukturelt og funktionelt meget lig hæmoglobin. Det er en relativt lille protein bestående af en polypeptidkæde af 153 aminosyrerester og indeholder en hæm jern atom. Funktionen af ​​myoglobin er at lagre oxygen. Mindre almindeligt er det blevet kaldt for muskuløs hæmoglobin eller myoglobin.

De højeste koncentrationer af myoglobin findes i skeletmuskulatur og hjertemuskel, hvor der kræves store mængder af O2 til at opfylde energibehovet af sammentrækninger.

Myoglobin var det første protein, hvis tredimensionelle struktur blev bestemt eksperimentelt. I 1958, John Kendrew og hans kolleger bestemt strukturen af ​​myoglobin hjælp røntgenkrystallografi høj opløsning. For denne opdagelse, vandt John Kendrew 1962 Nobelprisen i kemi, delt med Max Perutz

Det er en yderst kompakt og kugleformet protein, i hvilket de fleste af de hydrofobe aminosyrer er i det indre, og mange af de polære rester udsættes på overfladen. Omkring 78% af den sekundære struktur har en alfa helisk konformation; i virkeligheden er der otte alfa-helix segmenter i myoglobin, betegnet ved bogstaverne A til H.

Inden for en hydrofob hulrum i proteinet er hæm prostetisk gruppe. Denne enhed er ikke polypeptid ikke-kovalent bundet til myoglobin og er afgørende for biologisk aktivitet O2-bindende protein.

Myoglobin og cytochrom B562 hémicas del af proteiner involveret i transport og fastgørelse af ilt, elektron transport og fotosyntese. Disse proteiner har som en cyklisk tetrapyrroltypen prostetisk gruppe eller hem eller hem, der omfatter fire plane pyrrolringe forbundet med alfa broer methylen. I centrum af denne ring en ferroion eksisterer. I tilfælde af cytochrom oxidation og reduktion af jernatomet de er afgørende for biologisk aktivitet. Derimod er den biologiske aktivitet af myoglobin og hæmoglobin tabt, hvis Fe oxideres.

I deoxygeneret myoglobin, hæm jern er ca. 0,03 nm ud af planet mod gruppen histidinresten HisF8. Iltning af myoglobin bevirker bevægelse af jernatomet, fordi ilt er sjette koordinering Jern og fortrænger resten HisF8 0,01nm ud af planet af hæm.

Denne bevægelse frembringer HisF8 konformationsændring af visse områder af proteinet, som fremmer frigivelsen af ​​oxygen i oxygen-deficiente celler, hvor det er påkrævet til generering af ATP-afhængige metaboliske energi.

Oxygen bindende hæm

Evnen af ​​myoglobin og hæmoglobin til at binde oxygen afhænger hæm, som også giver hæmoglobin og myoglobin dens karakteristiske røde farve.

Hemgruppen består af en organisk del og en jernatom. Den organiske portion protoporphyrin IX, der består af fire pyrrol grupper. De fire pyrroler er forbundet af methene broer til dannelse af en tetrapyrrol ring. I denne ring de er bundet fire methylgrupper, to vinylgrupper og to kæder propionat.

Hæm jernatom er forbundet med de fire nitrogener i midten af ​​protoporphyrin ring. Jern kan danne to links, en på hver side af planet af hæm. Disse steder kaldes den femte og sjette koordinering positioner. Den femte position koordineres med en histidinrest i helix F af hæmoglobin, mens den sjette er optaget af oxygen. Nær hvor oxygen binder til hæm der er en anden histidin. Strygejernet atom hæm kan være i tilstanden af ​​jernholdige eller ferri oxidation. De tilsvarende former for hæmoglobin kaldes ferrohemoglobina og ferrihemoglobina hhv. Kun ferrohemoglobina kan fange ilt.

Hæmoglobin er en allosterisk protein. O2 binding til hæmoglobin underenhed inducerer konformationsændringer, der overføres til andre underenheder, øge sin affinitet for O2. Derfor siges det, at ilt binding til hæmoglobin er samarbejdsvillig. Derimod bindingen af ​​O2 til myoglobin ikke kooperative. Dette er indlysende, når oxygenbinding kurver for begge proteiner, hvor mætning er den del af besatte bindingssites oxygen og kan variere fra 0 til 1 blev observeret; og pO2 er oxygenpartialtryk.

  0   0
Forrige artikel Kvaternære
Næste artikel Joe Berlinger

Kommentarer - 0

Ingen kommentar

Tilføj en kommentar

smile smile smile smile smile smile smile smile
smile smile smile smile smile smile smile smile
smile smile smile smile smile smile smile smile
smile smile smile smile
Tegn tilbage: 3000
captcha